蛋白质

蛋白质（Protein）是生物体内重要的大分子有机化合物，由氨基酸脱水缩合而成，是人体的必需营养素。蛋白质最早于1838年被提出并命名，是一种从动植物中提取出的共性物质。蛋白质主要由碳、氢、氧和氮元素组成，部分蛋白质还含有硫，有些还含有磷、铁、锌和铜等元素，其单体分子为氨基酸，氨基酸脱水缩合形成肽键，肽键相连形成的化合物称为肽链，一条或多条肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质，即蛋白质。蛋白质在机体中承担多种生理功能，如构成和修复机体组织、参与重要生理活动、氧化供能等。蛋白质可以来源于食物或在体内合成，其化学结构复杂多样，具有不同的形态和功能。蛋白质不断地进行合成与分解，推动生命活动，调节机体正常生理功能，是生命的主要物质基础。

18世纪，法国化学家安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）等早期的研究者通过用酸处理一些分子，发现了蛋清、小麦面筋等物质中的蛋白质。科学家们应用水解方法证明了组成蛋白质的基本单位为氨基酸。在1820年分离出了最简单的氨基酸——甘氨酸，同年，从肌肉水解物中得到了亮氨酸。

1838年，荷兰化学家米尔德（G.J.Mulder）从动植物中提取出了一种共性物质，在瑞典著名化学家贝采里乌斯（Berzelius）的建议下，该物质被命名为蛋白质，这使得蛋白质研究开始向主动的学术探索转变。科学家们不断努力，识别出越来越多的氨基酸种类，并且在1902年，德国化学家费歇尔（E.H.Fischer）等提出了多肽结构学说，即”相同或不同种类的氨基酸通过肽键相连形成了多肽链，一条或多条多肽链组成了蛋白质”的设想并进行了验证。

直到1926年，蛋白质在有机体中的重要角色才被揭示，这一进展被美国生物化学家詹姆斯·巴彻勒·萨姆纳（J.B.Sumner）所推进，他通过结晶实验第一次证明了在生命有机体中发挥重要功能的酶是一种蛋白质。人们早期面临的最大困难是难以通过纯化来得到足够的蛋白质进行研究工作。20世纪50年代后期，美国Armour Hot Dog Co.公司纯化出大量核糖核酸酶A，并免费提供给科学家进行研究，这使得核糖核酸酶A在很长一段时间内成为生物化学家的主要研究对象。

蛋白质化学中的一个重要进展是多肽链中的氨基酸序列测定，1945年起，英国生物化学家桑格（F.Sanger）及其同事用2,4-二硝基氟苯作为多肽链氨基端标记试剂，最终测出了牛胰岛素中的全部氨基酸序列，该氨基末端缩合技术成为氨基酸自动测序的基础。

多肽和蛋白质的化学合成是蛋白质研究中的又一个重大进展。1901年，德国化学家费歇尔和佛尔诺（Fomeau）用酸水解二酮哌嗪的方法获得自由二肽。1954年，美国科学家迪维尼奥（V.d.Vigneaud）合成了由9个氨基酸组成的催产素。1965年9月，中国科学工作者完成人工全合成结晶牛胰岛素。20世纪60年代初期，美国生物化学家梅里菲尔德（Merrifieid）建立了多肽固相合成技术，这一技术成为多肽合成的常规技术。蛋白质结构及其与功能的关系研究已成为生命科学的最前沿领域，数据库中存有大量蛋白质及其相关复合物的三维结构信息。

蛋白质主要由碳、氢、氧和氮元素组成，部分蛋白质还含有硫，有些还含有磷、铁、锌和铜等元素。不同蛋白质的基本组成相似，一般包括碳（50%～55%）、氢（6%～8%）、氧（20%～30%）、氮（15%～18%）和硫（0%～4%）。通常，由于氮素容易用凯氏定氮法进行测定，蛋白质的含量可以通过氮的含量乘以6.25（100/16）进行估算。但如果被检测样品的含氮量不是16%，则可能导致实验数据与真实含氮量相差很大。

蛋白质的相对分子质量很大，但是在酸、碱或者蛋白酶的作用下水解，蛋白质可以分解成一系列相对分子质量较低的有机化合物，即游离的氨基酸，包括20种α-氨基酸，这些氨基酸是组成蛋白质的单体分子。

氨基酸种类

天然存在的氨基酸中有近300种，但组成天然蛋白质的仅有20种。这些氨基酸共享相同的结构特征，即都是α-氨基酸，氨基和羟基均与同一碳原子（α-碳原子）相连。此外还有不同的侧称为R基团，它们的结构、大小和带电性不同，这些基团影响氨基酸的属性。蛋白质中的20种氨基酸通常被称为标准氨基酸，以区别于偶尔出现在蛋白质合成后修饰而形成的氨基酸和其他生物体中不属于蛋白质组分的氨基酸。

肽键是由两个氨基酸分子脱水形成的键。这种化学键是通过一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-氨基一起脱去一个水分子形成的。氨基酸通过肽键相连形成的化合物称为肽链，肽链的大小范围很广，可以由2-3个直到数千个氨基酸残基连接而成。这种连接形成的“...Ca-C-N-Ca-C-N-...”称为多肽主链，其中一Ca一C一N一是重复单位。多肽链合成的方向是从N末端指向C末端。肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按照其从N端到C端的序列进行命名。

肽键

蛋白质的一级结构是指将各种类型和数量不等的氨基酸按照一定的排列顺序通过肽键连接而成的多肽链，这些排列顺序是由基因上遗传信息所决定的。一级结构作为蛋白质分子最基本的结构，它最根本的构造是肽键，在一级结构之中，还存在着二硫键，它是通过两个半胱氨酸残基的疏基（一SH）脱氢氧化而产生的，二硫键的位置也可以包含在某些蛋白质分子的一级结构范围内。

多肽（肽链）

蛋白的空间结构由其一级结构所确定，进而影响其生理功能。各种蛋白质的基本结构都是多肽链，由于不同蛋白质所含氨基酸的数量、所占的比例、以及排列顺序不同，它们的一级结构也都各不相同，这就带来了结构多种多样、功能各异的蛋白质。所以，对蛋白质的一级结构进行深入的分析和探讨是从分子生物学的角度出发，阐述结构和功能的关系。一级结构的变化也会对其功能产生一定的影响，严重的还会导致其生理机能的丧失。

蛋白质一级结构

蛋白质二级结构

多肽链可以被分成两个部分，一个是主链，另一个是侧链。其中，主链是通过α-碳原子和肽键依次重复排列形成多链，而侧链则是连接于α-碳原子上的各氨基酸残基的R基团。蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架原子的相对空间排布，不涉及氨基酸残基侧链，即主链骨架中的若干个肽单位盘绕、折叠，并以氢键为主要次级键形成有规则的构象，有α-螺旋、β-折叠（又称β片层）等构象，某些蛋白质中还存在β-折角，还有的存在无规则卷曲结构。其中，二级结构以α-螺旋、β-折叠为主要构象，一条多肽链可以同时含有几种不同的二级结构。

蛋白质的三级结构是指在二级结构（α-螺旋和β-折叠）的基础上，通过由多种次级键（如氢键、离子键、疏水键和二硫键等）构成，使多肽链分子折叠盘旋形成的独特的三维立体紧密构象，其中疏水键是维持蛋白质三级结构最主要的化学键。蛋白质的三级结构是由一级结构决定的，由于特殊的氨基酸序列，使其具有固有的、独特的三级结构。这种结构通常会包括一个或多个多肽链的折叠，形成复杂而紧密的结构，构成具有生理活性的多肽。

蛋白质三级结构

当蛋白质是由多条多肽链组成时，那么每一条多肽链都会各自构成一个三级结构，这些三级结构之间又会经过次级键的结合而构成四级结构，其中的三级结构称为亚基或亚单位。每个亚基都有各自的功能，并共同承担该蛋白质的功能。如果次级键结合断裂，造成各亚基间的相互隔离，那么这种蛋白质就失去了其生物活性。亚基之间呈特定的三维空间排布，通过非共价结合连接。四级结构的研究重点是研究不同类型的亚基在不同空间尺度上的排布、亚基之间的连接方式及其相互关系。在具有四级结构的蛋白质分子中，各亚基间的结合力主要是氨键和离子键。

蛋白质四级结构

根据蛋白质分子形状分类

根据蛋白质功能分类

根据蛋白质组成和溶解度分类

根据蛋白质营养价值分类

蛋白质是由一系列氨基酸组成的生物大分子，每个氨基酸都含有一种或多种离子化基团，其中最常见的是羧基和氨基，还有侧链的解离基团。当蛋白质溶于水中时，这些基团的电离状态受到pH值的影响，可解离为正离子或负离子，导致蛋白质具有两性电离性质。当蛋白质处于某一pH溶液中时，所带正、负电荷恰好相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，此时的 pH 值称为 pl 值。由于蛋白质溶液解离程度不同，其 pl 值也各不相同。当溶液pH高于等电点时，即碱性溶液，蛋白质的羧基会失去一个质子，从而呈现负电荷，而氨基仍然带有正电荷，该蛋白质溶液带负电荷。当pH低于等电点时，即酸性溶液，氨基会失去一个质子，呈现负电荷，而羧基带有正电荷，该蛋白质溶液带正电荷。

蛋白质是两性电解质，在一定的pH条件下，不同蛋白质所带电荷的质与量各异，可用电泳法或离子交换色谱法等分离纯化。电泳法可以用电场将带电质点在电场中向电荷相反的方向移动，以此在一定条件下对蛋白质进行分离纯化，其中醋酸纤维素薄膜电泳、聚丙烯胺凝胶电泳、等电点聚焦电泳、免疫电泳、双向电泳是常见的电泳法。离子交换色谱法可以用来进行大分子物质的分离与纯化，主要包括离子交换纤维素、离子交换凝胶、大孔型离子交换树脂等手段。这些方法广泛应用于蛋白质的分离和纯化领域。

蛋白质是高分子化合物，分子质量一般在10~1000kD（千道尔顿）。根据测定所知，分子质量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1~100 nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有不能透过半透膜、扩散速度减慢、黏度大等胶体特征。蛋白质具有高分子性质，不能透过半透膜。蛋白质的这一特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。

利用蛋白质该种特性，根据分子大小不同的方法来分离和纯化蛋白质。主要的技术方法包括透析法和超滤法、分子排阻色谱以及密度梯度离心技术等。透析法利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性分离小分子物质，而超滤法则是利用超滤膜在一定压力或离心力下，通过截留大分子物质而滤过小分子物质达到选择性分离的作用。分子排阻色谱可以利用不同孔径的凝胶分离出不同相对分子质量范围内的蛋白质分子，密度梯度离心技术利用介质的密度梯度进行蛋白质分子的沉降，实现分离和纯化。

蛋白质分子颗粒直径在1~100 nm之间，故蛋白质属于胶体。蛋白质能形成稳定的亲水胶体溶液是因为具备两个因素：表面具有水化膜和表面带有同种电荷。蛋白质分子表面的某些基团具有亲水作用，可与水发生水合作用，形成水化膜；同时在非等电点状态下，颗粒表面具有同种电荷，相互排斥，保持胶体溶液的稳定性。

蛋白质变性是指在某些理化因素的作用下，天然蛋白质分子的空间结构遭到破坏，因而其理化性质发生改变，生物活性丧失。一些变性蛋白质在一定条件下可以恢复空间结构及生物活性，这一过程称为蛋白质复性。蛋白质变性的可逆性与导致变性的因素、蛋白质的种类、蛋白质分子结构的破坏程度有关。蛋白质变性的实质是次级键断裂，空间结构被破坏，肽键不断裂，一级结构完整。蛋白质变性的原因有很多，主要有物理因素和化学因素两类，其中任何一个因素的改变都可能导致蛋白质结构的变化和功能的丧失。引起蛋白质变性的物理因素有加热、加压、紫外线照射、剧烈振荡或搅拌、超声波等。化学因素有强酸、强碱、尿素、胍、有机溶剂、去污剂、重金属盐等。

蛋白质的变性具有重要的实际意义，包括用高温、紫外线和酒精等进行消毒，促使细菌或病毒的蛋白质变性而失去致病和繁殖能力；临床上使蛋白质在消化道中与重金属盐结合成变性蛋白来帮助减少或防止人体吸收有毒重金属，以及利用蛋白质变性后易结絮沉淀的现象检查尿蛋白等；在食品加工中利用蛋白质变性来帮助改善食物质量和进行水解蛋白等。有时也需要防止蛋白质变性，在制备或保存酶、疫苗、激素和抗血清等蛋白质制剂时，必须选择合适的条件以防止其生物活性降低或丧失。

蛋白质在水溶液中的稳定性是相对的，如果改变各种相对稳定的条件，除去水化膜和电荷，蛋白质分子就会发生凝聚而产生沉淀。按蛋白质沉淀的性质不同，分为可逆沉淀和不可逆沉淀两种。可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象基本上没有发生改变，仍然保持原有的生物活性，只要除去沉淀因素，则蛋白质仍能保持原有的溶解状态。不可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象已发生改变，并失去了原有的活性，即使除去沉淀因素，沉淀的蛋白质也不会重新溶解。

蛋白质凝固指的是蛋白质在一定条件下发生物理或化学变化，从液态或半液态变成固态的过程，这种转变是不可逆的。这种现象可以发生在许多情况下，例如在烹调食品、制作肉制品、烘烤面包等过程中。沉淀是表现出来的现象，变性是蛋白质结构本质的改变。蛋白质的变性与沉淀有一定的关系，沉淀不一定变性，变性不一定沉淀，变性不一定凝固，但凝固则必然变性。变性易引起沉淀，这取决于沉淀的方法和条件以及对蛋白质空间构象有无破坏。

蛋白质在紫外光波长 280 nm 处有最大吸收，这是因为芳族氨基酸残基（色氨酸及酪氨酸残基）内存在共扼双键引起的，可根据 280 nm 处光吸收值的大小来定量测定蛋白质的合量。

蛋白质分子中的胁键及氨基酸残基侧链的某些化学基团能与某些试剂产生特殊的颜色反应，这些反应常被用于蛋白质的定性、定量分析。常见的蛋白质呈色反应见下表。

常见的蛋白质量色反应

蛋白质是有机大分子，是构成细胞、组织和器官的基本有机物，是生命活动的主要承担者。蛋白质在各种生命活动中起着不可替代的作用，无论是高等动植物还是低等的微生物，都含有蛋白质，都是以蛋白质为重要组成成分的。机体的所有组织都是由蛋白质参与构成的，包括肌肉、骨骼、皮肤和内脏器官等，另外，细胞内许多结构和功能都需要蛋白质的支持。蛋白质对人体的生长发育以及大脑细胞的迅速增长都有着非常重要的作用，同时也是人体组织更新、修复和生长发育的主要原料。不同年龄段人群合成代谢速度不同，婴幼儿和儿童需要足够的蛋白质摄入以维持组织的更新和稳定。蛋白质还对清除和替代损伤和死亡的细胞起到很重要的作用，在组成有机体和维持生命的稳定中起着不可替代的作用。

蛋白质具有运载各种物质的能力，在机体中起转运载体的作用，可以跟随体液移动来将营养物质和其他生物分子输送到身体中各处，如血红蛋白可以运输氧分子，脂蛋白可以运输脂质，细胞膜上的蛋白质可以跨膜转运各种物质。蛋白质的特殊结构赋予其独特的功能，因此在人体的正常生命活动中扮演重要的角色。

红细胞

酶在人体中的有着重要作用，能够催化体内的生物化学反应，参与人体的生理代谢和复杂的物质变化和能量变化。生命活动的新陈代谢、生长发育、遗传、运动等都与酶催化反应相关。除少数酶是RNA（核酶）外，酶的化学本质大部分为蛋白质，可以分为单纯蛋白质和缀合蛋白质，后者还包括一些非蛋白质的辅因子，这些辅因子能够增加酶的多样性，通常具有传递原子、电子或化学基团的作用。

许多蛋白质或多肽以激素的形式起调节人体生理功能中的作用。人体内的激素根据化学本质可分为含氮的蛋白质类激素和类固醇类激素。这些激素能够通过调节代谢，维持人体各种生理活动的正常进行，如胰岛素能降低血糖浓度。当机体受到外界刺激时，相关的内分泌腺会分泌激素，这些激素通过血液系统到达目标组织和器官来维持机体的稳态平衡。

蛋白质在机体抵御外界的刺激中起到关键的作用。蛋白质是抗体的组成部分，抗体是免疫蛋白，可以激活免疫系统以吞噬并破坏入侵者，保护机体不受细菌和病毒的侵害，从而维持免疫功能，提高机体的抵抗力。人体的免疫物质合成需要充足的蛋白质，缺乏蛋白质会使相关组织显著萎缩，合成免疫物质的能力下降，导致机体免疫力降低，易于感染疾病。

免疫球蛋白的分子结构

蛋白质在维持体液平衡、调节渗透压和酸碱平衡方面有着重要作用。在正常情况下，血浆和组织液中的水分处于平衡状态，这是因为血浆中蛋白质含量的调节作用。但是，在疾病或者长期营养不良状态下，血浆中的蛋白质会泄漏到组织中，导致组织液的渗透压升高，进而形成水肿。此外，蛋白质还能通过化学反应维持血液酸碱平衡，并帮助维持体液的平衡。

蛋白质也能够作为身体的能量来源，可以分解供能。一般情况下，每天都有一部分消耗的能量来自蛋白质。没有能量的供应细胞会死亡，没有葡萄糖的供应，大脑和神经系统会停止工作。当人体处于饥饿状态或碳水化合物摄入不足时，蛋白质会被分解，通过糖异生途经来提供葡萄糖。应注意葡萄糖的补充，以减少组织蛋白的消耗。蛋白质是人体必不可少的营养素之一，但糖与脂肪可以代替蛋白质提供能量，故能量供应方面属于蛋白质的次要生理功能。

蛋白质含量是食物蛋白质营养价值的基础。动物源性食物如各种肉类和水产品以及乳类的蛋白质含量较高，而植物源性食物如豆类和坚果类的蛋白质含量亦相对较高，谷类和薯类等的蛋白质含量较低，蔬菜和水果类的蛋白质含量很低。因此，动物蛋白质因其蛋白质含量高而营养价值较高，植物蛋白质（除大豆外）大多营养价值较低。

猪肉，猪里脊肉

蛋白质的消化率是评价食物蛋白质营养价值的生物学方法之一，是指蛋白质在消化道内被吸收的蛋白质占摄入蛋白质的百分数，是反映食物蛋白质在消化道内被分解和吸收程度的一项指标。某种食物蛋白质消化率愈高，则被机体吸收利用的可能性越大，其营养价值也越高。不同食物或者同一种食物因加工加热方法不同，其消化率也不同。

蛋白质利用率指食物蛋白质被消化吸收后在体内被利用的程度。决定蛋白质利用率的重要因素是蛋白质中所含必需氨基酸的量和相互比例，其比例越接近机体需要利用率越高。衡量蛋白质利用率的指标有很多，其中，生物价是评价食物蛋白质营养价值较常用的方法。生物价越高，说明蛋白质被机体利用的程度越高。

豆浆和鸡蛋

其计算方法为：

从营养学角度划分，可分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。人体或其他脊椎动物体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为必需氨基酸。组成蛋白质的 20 种氨基酸中有 8 种必需氨基酸，分别是赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。人体或其他脊椎动物虽然能够合成，但合成量不能满足正常需要的氨基酸称为半必需氨基酸，有精氨酸和组氨酸两种。人体或其他脊椎动物本身能够从简单的前体合成，不需要从食物蛋白中摄取的氨基酸称为非必需氨基酸，此类氨基酸有半胱氨酸、甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、丙氨酸、丝氨酸、脯氨酸和酪氨酸，其中组氨酸对婴幼儿是必需氨基酸。不论必需氨基酸还是非必需氨基酸，都是生命活动必不可少的。食物蛋白质营养价值的高低，主要取决其必需氨基酸的种类和数量。不同食物蛋白质因其所含的必需氨基酸的种类和数量不同，其营养价值也高低各异。

蛋白质的食物来源可分为植物性蛋白质和动物性蛋白质两大类。植物蛋白质中，以豆类蛋白质含量最高，特别是大豆，蛋白质含量比较高且氨基酸组成合理。除豆类外，薯类、坚果类、菌藻类等也含有较高的蛋白质，可以作为人体蛋白质的重要补充来源。动物性蛋白质中，肉类蛋白质营养价值优于植物蛋白质，但蛋类和奶类也是人体优质蛋白质的重要来源。常见食物蛋白质含量见下表。

常见食物蛋白质含量（克/每百克可食部）

蛋白质是生命活动的基础物质之一，需要不断更新和代谢，蛋白质在人体内有合成和分解两个过程。蛋白质的合成主要经历了转录和翻译两个步骤，需要有各种物质和细胞参与其中，第一步为转录，即生物体合成核糖核酸的过程，即将脱氧核糖核酸的碱基序列抄录成RNA 碱基序列的过程；第二步为翻译，是生物体合成信使RNA（mRNA）后，mRNA 中的遗传信息（DNA 碱基顺序）转变成蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，是蛋白质获得遗传信息进行生物合成的过程。翻译过程中mRNA充当模板，转运RNA（tRNA）搬运氨基酸，并在核糖体的作用下组装成具有特定氨基酸顺序的蛋白质链。合成后的蛋白质还需要进行一定的加工和修饰才能具有活性。

每种蛋白质都有自己的寿命，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。蛋白质的分解过程主要有两方面重要功能，一是排除不正常的蛋白质，防止其危害细胞；二是排除累积过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢秩序井然。如果摄入膳食蛋白质增多，随尿排出的氮也增多，完全不摄入蛋白质或禁食时，每日仍随尿排出少量氮。这表明蛋白质会不断地分解成含氮废物随尿排出体外。

氮平衡是反映机体摄入氮和排出氮的关系。其关系式：B = I -（U + F + S），B为氮平衡（g/d）；I为摄入氮；U为尿氮；F为粪氮；S为皮肤氮损失。可以用凯氏定氮的方法测定。当摄入氮和排出氮相等时，为零氮平衡，一般见于成年人，如摄入氮多于排出氮，则为正氮平衡，一般见于生长发育及病后恢复期等。而摄入氮少于排出氮时，为负氮平衡，见于衰老、禁食及消耗性疾病。蛋白质如长期摄入不足，热能供给不足，活动量过大以及神经紧张都可以促使氮平衡趋向负氮平衡，可使机体出现生长发育迟缓、体重减轻、贫血、免疫功能低下、易感染、智力发育障碍等，严重时可引起营养性水肿。

蛋自质摄入量是根据机体对它的需要量来确定的。个人每天需要供给多少蛋白质，要根据年龄、性别、劳动条件和健康情况而定，并因食物来源而有所不同。中国居民膳食蛋白质参考摄入量见下表。

中国居民膳食蛋白质参考摄入量/（g/d）

注：“-”表示未制定；“a”表示适宜摄入量（AI, Adequate Intakes)。

高密度脂蛋白（High-Density Lipoprotein，HDL）是颗粒最小的血浆脂蛋白，其直径为7.5~10nm，密度为1.21g/cm，是一种与心血管健康相关的蛋白质，它可以从体内各个组织中收集多余的胆固醇并将其逆向转运至肝脏进行代谢，减少动脉粥样硬化的风险，血浆高密度脂蛋白水平升高可以减少患心血管病的风险。

低密度脂蛋白（Low-Density Lipoprotein，LDL）是一种密度较低（1.019~1.063g/cm）的血浆脂蛋白，其直径为18~25nm，是一种与心血管疾病相关的蛋白质，在血浆中起转运内源性胆固醇及胆固醇酯的作用，其浓度升高与动脉粥样硬化的发病率增加有关。因此，降低低密度脂蛋白水平可以减少心血管疾病的风险。低密度脂蛋白是由极低密度脂蛋白转变而来，主要功能是把胆固醇运输到全身各处细胞，每种脂蛋白都携带有一定的胆固醇，携带胆固醇最多的脂蛋白是低密度脂蛋白。

SIRT1基因是一种与寿命延长相关的基因，它所转录表达得到的蛋白质SIRT1是Ⅲ类去乙酰化酶中的重要一员，它一方面通过修饰组蛋白，维持染色质处于沉默状态和基因组稳定；另一方面通过去乙酰化众多的非组蛋白，参与调控细胞的能量代谢增殖、凋亡、衰老和肿瘤发生等。

蛋白质是构成一切生命的主要化合物，是生命的物质基础和第一要素，在营养素中占首要地位，少年儿童及婴幼儿长高离不开蛋白质。人体的骨骼等组织是由蛋白质组成的，在体内新陈代谢的全部化学反应过程中，离不开酶的催化作用，而所有的酶均由蛋白质构成，对青少年增高起作用的各种激素，也都是蛋白质及其衍生物。此外，参与骨细胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等过程的骨矿化结合素、骨钙素、碱性磷酸酶等人骨特异生长因子等物质，也均为蛋白质所构成。蛋白质是人体生长发育中最重要的化合物，是增高的重要原料。婴幼儿、少年儿童生长发育所必需的脂溶性维生素、铁、钙、磷等无机盐及部分微量元素，在蛋白质食物中同样可以获得，蛋白质缺乏将影响身高。

科学家们在研究中发现了多种与癌症相关的蛋白质，并探讨了它们的作用和应用前景。对于乳腺癌，一种名为EphB4的蛋白质被发现，可以保护乳腺癌细胞免受人体免疫系统的侵害，并促进血管生长，有可能成为未来癌症治疗的靶标；另一种蛋白质GRP78被认为是一种生物标志物，可以预测乳腺癌患者化疗的有效性，高水平GRP78的乳腺癌患者化疗效果不好。在皮肤癌中，一种名为胶原质7的蛋白质被发现在恶性皮肤癌的扩散中起着至关重要的作用，进一步研究发现，阻断胶原质7蛋白质有望治疗这种癌症。研究人员还发现了多种可通过阻止血管生长来减缓肿瘤增长和扩散的蛋白质，例如Fibulins3和Fibulins5，而另一种名为Maspin的蛋白质也被发现可以抑制各种癌症类型的形成、增长和扩散。一种被称为白介素-9的蛋白质被发现对黑色素瘤有治疗作用，其缺乏可能会导致疾病的进展。这些发现为癌症治疗提供了重要线索和基础。

蛋白质工程是以蛋白质结构与功能为基础，通过化学、物理和生物信息学等手段对目标基因按预期设计进行修饰和改造，表达或合成新的蛋白质；或对现有的蛋白质加以设计、定向改造、构建和最终生产出比自然界存在的蛋白质功能更优良，更符合人类需求的功能蛋白质的工程。

蛋白质组学是研究基因组编码的全部蛋白质的结构、性质和功能的学科。在大规模水平上研究由一个基因组，或一个细胞、组织表达的所有蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得在蛋白质水平上关于疾病发生、细胞代谢等过程的全面信息。蛋白质组学的研究是生命科学进入后基因时代的特征。

酶动力学是研究酶促反应速度及其影响因素的科学，是酶学的一个分支，主要研究酶反应过程中酶的作用，包括酶反应速度对酶浓度，配体（底物、生成物、抑制剂、激活剂）浓度等的依赖关系。

常见蛋白质类检查指标

从化学组成的角度来看，蛋白质和多肽没有本质的区别，仅是分子结构不同。在这类药物的应用过程中，习惯上将多肽、蛋白质类药物划分为多肽激素类药物、细胞因子、抗体药物、抗菌肽和酶类药物等五种。

多肽、蛋白质类药物分类及特点

展开[1]雷鸣主编. 解码生命的利器 国家蛋白质科学研究 上海 设施[M]. 杭州: 浙江教育出版社, 2017.12: 6-8.

[2]刘永乐主编. 稻米及其制品生产技术问答[M]. 北京: 科学普及出版社, 2010.08: 157-158.

[3]汪少芸主编. 蛋白质纯化与分析技术[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2014.01: 1.

[4]尹长民主编. 新编生物奥林匹克教程[M]. 长沙: 湖南师范大学出版社, 2019.05: 1-2.

[5]吴朝霞, 张建友主编. 食品营养学[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2022.01: 57-59. (2)

[6]王慧, 刘烈刚编, 詹启敏总主编. 食品营养与精准预防[M]. 上海: 上海交通大学出版社, 2020.01: 74-76. (2)

[7]何宏编著. 高等职业学校烹饪工艺与营养专业教材 烹饪营养教程[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2017.08: 24-28.

[8]宁正祥, 任娇艳. 食品生物化学[M]. 广州: 华南理工大学出版社, 2021.03: 90-92. (5)

[9]董润安编著. 现代生物学[M]. 北京: 北京理工大学出版社, 2016.07: 24-30.

[10]张忠, 李凤林, 罗晓妙编. 十四五普通高等教育本科部委级规划教材 食品生物化学[M]. 北京: 中国纺织出版社, 2021.04: 109-113.

[11]杨五彪主编. 正常人体功能[M]. 天津: 天津科学技术出版社, 2020.04: 15-21. (9)

[12]颜真, 张英起主编. 蛋白质研究技术[M]. 西安: 第四军医大学出版社, 2007.01: 1-2.

[13]邵颖, 刘洋主编. 普通高等教育”十三五“规划教材 食品化学[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2018.01: 98-100.

[14]杜克生. 食品生物化学 第2版[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2020.12: 129-132. (6)

[15]翟静, 黄忠仕主编, 周晓慧, 袁栎, 孔丽君等副主编. “十三五”规划教材 生物化学 第2版[M]. 江苏: 江苏凤凰科学技术出版社, 2018.08: 20-23. (6)

[16]黄洪媛, 毛中华主编. 生物化学[M]. 北京: 冶金工业出版社, 2018.10: 71.

[17]张一鸣主编. 生物化学与分子生物学 第2版[M]. 南京: 东南大学出版社, 2018.08: 16-17.

[18]吴梧桐主编, 张玉彬执行主编, 李谦副主编. 生物化学[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2015.08: 83-85. (5)

[19]康爱英主编. 生物化学[M]. 郑州: 河南科学技术出版社, 2012.08: 21. (3)

[20]宫立凤, 荣军主编. 基础医学概要[M]. 济南: 济南出版社, 2019.10: 233.

[21]施红. 全国中医药行业高等教育“十三五”规划教材 生物化学[M]. 北京: 中国中医药出版社, 2017.12: 21.

[22]王晓凌, 李根亮, 张颖主编. 生物化学 第3版[M]. 江苏: 江苏凤凰科学技术出版社, 2017.12: 14+108.

[23]张群. 环境生物化学基础 第2版[M]. 合肥: 合肥工业大学出版社, 2017.05: 58. (3)

[24]李翔, 刘晓骞主编, 王珊珊副主编. 生物化学[M]. 成都: 电子科技大学出版社, 2018.02: 26. (3)

[25]陈金珠主编. 有机化学 第2版[M]. 北京: 北京理工大学出版社, 2017.01: 266.

[26]马文元, 李长贵等主编. 护理学辞典[M]. 长春: 吉林科学技术出版社, 1991.12: 109-110. (4)

[27]陆理民编著. 西餐烹调技术[M]. 北京: 旅游教育出版社, 2004.09: 33. (3)

[28]浙江农业大学. 全国高等农业院校试用教材 有机化学[M]. 北京: 农业出版社, 1979.07: 254. (3)

[29]鲁文胜主编. 生物化学[M]. 南京: 东南大学出版社, 2006.04: 18. (3)

[30]李元宏, 张笑添编著. 基础生物化学与临床[M]. 天津: 天津科学技术出版社, 2017.04: 8.

[31]郑里翔主编, 王和生, 张晓薇, 徐安莉, 郭平, 崔炳权副主编. 生物化学[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2015.01: 47-48.

[32]李凌, 朱利娜主编. 医学生物化学学习指导[M]. 北京: 人民军医出版社, 2011.11: 12.

[33]马瑞铭主编. 学前儿童营养与健康[M]. 西安: 陕西师范大学出版总社, 2020.1: 16. (3)

[34]邓毛程主编. 氨基酸发酵生产技术[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2014.08: 1. (3)

[35]李谦编. 生物化学 第4版[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2019.12: 318.

[36]桑亚新, 李秀婷主编. 普通高等教育“十三五”规划教材 食品微生物学[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2017.01: 209-211. (5)

[37]张泽生主编. 食品营养学 第三版[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2020.04: 91-92. (4)

[38]丁志刚主编. 食品营养学[M]. 合肥: 安徽大学出版社, 2020.05: 66-67. (4)

[39]薛建平, 盛玮主编, 张爱民, 腾井通, 段永波等副主编. 食物营养与健康 第3版[M]. 合肥: 中国科学技术大学出版社, 2017.10: 21-22.

[40]庞爱梅等主编. 检验技术与临床诊断[M]. 长春: 吉林科学技术出版社, 2017.05: 128-131. (6)

[41]高润霖总主编, 刘德培编. 中华医学百科全书 心血管病学[M]. 北京: 中国协和医科大学出版社, 2017.07: 73. (3)

[42]徐雁龙, 罗兴波主编. 科学大院[M]. 杭州: 浙江教育出版社, 2019.09: 51. (3)

[43]樊代明主编. 肿瘤研究前沿 第12卷[M]. 西安: 第四军医大学出版社, 2013.01: 91-96. (8)

[44]李丹主编. 高中化学读本 必修2[M]. 长沙: 湖南教育出版社, 2015: 72. (3)

[45]张明龙, 张琼妮著. 美国生命科学领域创新信息概述[M]. 北京: 企业管理出版社, 2017.07: 87-92. (7)

[46]郝鲁江著. 现代生物技术发展及研究进展[M]. 北京: 中国纺织出版社, 2019.11: 149. (3)

[47]唐朝枢总主编, 刘德培编. 中华医学百科全书 人体生理学[M]. 北京: 中国协和医科大学出版社, 2017.07: 342. (3)

[48]唐炳华, 李爱英, 杨云主编, 郑晓珂, 冯雪梅, 扈瑞平等副主编. 简明生物化学[M]. 北京: 中国中医药出版社, 2019.07: 40. (3)

[49]周怀梧主编. 医用生物数学[M]. 北京: 人民卫生出版社, 1990.01: 229. (3)

[50]胡典明, 张军主编. 现代实用临床检验医学[M]. 长春: 吉林科学技术出版社, 2019.05: 194-195. (4)

[51]陈永法. 高等医药院校药学专业教材 药学服务理论与实务[M]. 南京: 东南大学出版社, 2017.09: 63-65. (5)

[52]陆金春, 张红烨, 骆峻编. 医学检验报告速查手册[M]. 南京: 东南大学出版社, 2019.12: 119. (3)

[53]曹永彤主编. 医学检验大百科[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2017.07: 229-230. (4)

[54]王传馥, 朱汉民, 顾同进主编. 临床辅助诊断手册[M]. 上海: 上海科技教育出版社, 2001.12: 10. (2)

[55]郑里翔主编, 王和生, 张晓薇, 徐安莉, 郭平, 崔炳权副主编. 生物化学[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2015.01: 55-57. (5)

[56]郑里翔, 杨云. 生物化学[M]. 北京: 中国医药科技出版社, 2018.08: 51-53. (5)

该页面最新编辑时间为 2024年3月24日